Ang pagtitiyak ng enzyme: mga uri at mga tampok ng pagkilos

Ang salitang "enzyme" ay Latin Roots. Isinalin ang ibig sabihin nito "lebadura". Ang Ingles na ginagamit ang terminong "enzyme", hango sa salitang Griyego na nangangahulugang ang parehong bagay. Enzymes tinatawag specialized protina. Ang mga ito ay nabuo sa mga cell at magkaroon ng kakayahan upang mapabilis ang kurso ng biochemical mga proseso. Sa ibang salita, kumilos sila bilang biological catalysts. Isaalang-alang ang mga karagdagang na kumakatawan sa isang pagtitiyak ng mga enzymes. также будут описаны в статье. Mga uri ng pagtitiyak ito rin ay inilarawan sa mga artikulo.

Pangkalahatang mga katangian

Ang manipestasyon ng catalytic aktibidad ng ilang mga enzymes ay sanhi sa pamamagitan ng pagkakaroon ng isang bilang ng mga compounds ng di-protina kalikasan. Ang mga ito ay tinatawag na cofactors. Sila ay nahahati sa dalawang grupo: metal ions, at isang bilang ng tulagay sangkap pati na rin ang coenzyme (organic compounds).

mekanismo na aktibidad

Sa pamamagitan ng kanilang mga kemikal kalikasan, enzymes ay isang grupo ng mga protina. Gayunpaman, hindi katulad sa huli, ang mga elemento na pinag-uusapan ay naglalaman ng mga aktibong site. Ito ay isang natatanging hanay ng mga functional na grupo ng amino acid residues. Sila ay mahigpit na nakatuon sa espasyo dahil sa ang tertiary o quaternary istraktura ng enzyme. Sa aktibong site ng katalista at substrate site release. Huling - ay kung ano ay dahil sa pagtitiyak ng mga enzymes. Ang substrate ay ang substansiya na gumaganap sa mga protina. Dati ito ay naisip na ang kanilang mga pakikipag-ugnayan ay isinasagawa sa isang "lock at key". Sa ibang salita, ang mga aktibong site ay dapat malapit na tumutugma sa substrate. Sa kasalukuyan dominado sa pamamagitan ng isang iba't ibang teorya. Ito ay naisip na sa una walang eksaktong tugma, ngunit ito ay lilitaw sa kurso ng pakikipag-ugnayan ng mga sangkap. Ang pangalawang - isang katalista - isang site ay nakakaapekto sa pagtitiyak ng pagkilos. Sa ibang salita, ito ay tumutukoy sa likas na katangian ng pinabilis na reaksyon.

kaayusan

Ang lahat ng mga enzymes ay nahahati sa isa-at dalawang-bahagi. Ang dating ay may isang istraktura na katulad sa istraktura ng simpleng mga protina. naglalaman ang mga ito lamang ang mga amino acids. Ikalawang grupo - proteid - may kasamang protina at di-protina bahagi. Huling gumaganap coenzyme unang - apoenzyme. Huling tumutukoy sa substrate pagtitiyak ng enzyme. Iyon ay, ito ay gumaganap ang pag-andar ng seksyon ng substrate sa aktibong site. Coenzyme, ayon sa pagkakabanggit, ay nagsisilbi bilang isang catalytic rehiyon. Ito ay nagsasangkot ng pagtitiyak ng pagkilos. Tulad ng maaaring kumilos bilang coenzyme bitamina, metal, at iba pang mababang molekular timbang compounds.

katalisis

Pangyayari ng anumang mga kemikal na reaksyon dahil sa ang banggaan ng mga molecule ng pakikipag-ugnay na mga sangkap. Ang kanilang mga paggalaw sa sistema ay natutukoy sa pamamagitan ng pagkakaroon ng mga potensyal na libreng enerhiya. Chemical reaksyon kailangang molecule kinuha ang paglipat ng estado. Sa ibang salita, dapat silang magkaroon ng sapat na kapangyarihan para sa pagpapasa ng isang enerhiya barrier. Kumakatawan ito sa pinakamaliit na halaga ng enerhiya upang magbigay ng lahat ng mga molecule reaktibiti. Lahat ng catalysts, enzymes kabilang ang, magagawang upang mabawasan ang enerhiya barrier. Ito nag-aambag sa ang pinabilis na pag-unlad ng reaksyon.

Sa kung ano ang lilitaw pagtitiyak ng mga enzymes?

kakayahan na ito ay makikita sa ang pagpabibilis ng lamang ng isang tiyak na reaksyon. Enzymes ay maaaring makaapekto sa isa at sa parehong substrate. Gayunman, ang bawat isa sa kanila ay lamang mapabilis ang tiyak na mga reaksyon. Ang reaksyon pagtitiyak ng enzyme ay maaaring makita sa pyruvate dehydrogenase complex. Ito ay naglalaman ng protina, na nakakaapekto sa PVC. Ang pangunahing ay: pyruvate dehydrogenase, pyruvate decarboxylase, acetyl. Ang reaksyon mismo ay tinutukoy bilang oxidative decarboxylation ng STC. Ang produkto ay gumaganap bilang kanyang suka acid aktibo.

pag-uuri

Ang mga sumusunod na uri ng mga tiyak na enzymes:

1. Stereochemistry. Ito ay ipinahayag sa ang kakayahan ng isang sustansiya upang maapektuhan ang isa sa mga posibleng stereoisomers ng substrate. Halimbawa, ito ay may kakayahang kumikilos sa fumaratgidrotaza fumarate. Gayunpaman, ito ay hindi makakaapekto sa CIS-isomer - maleic acid.
2. Absolute. этого типа выражается в способности вещества влиять только на конкретный субстрат. Ang pagtitiyak ng enzyme na may ganitong uri ay ipinahayag sa ang kakayahan ng isang sustansiya upang makaapekto lamang ng isang tiyak na substrate. Halimbawa, sucrase reacts lamang sa sucrose, arginase - arginine at iba pa.
3. Kamag-anak. в этом случае выражена в способности вещества влиять на группу субстратов, имеющих связь одинакового типа. Ang pagtitiyak ng enzyme sa kasong ito ay ipinahayag sa ang kakayahan ng isang sustansiya upang maapektuhan ang isang grupo ng substrates pagkakaroon ng isang bond ng parehong uri. Halimbawa, alpha-amylase reacts sa glycogen at gawgaw. Ang mga ito ay isang uri ng koneksyon glycoside. Trypsin, pepsin, chymotrypsin makaapekto ng maraming mga protina peptide group.

temperatura

в определенных условиях. Enzymes ay tiyak na sa ilang mga kundisyon. Para sa karamihan sa mga ito bilang ang pinakamahusay na kunin ang temperatura ng + 35 ... + 45 degrees. Kapag paglalagay ng mga sangkap sa mga tuntunin ng mas mababang mga rate, ang aktibidad ay bumaba. Ang kondisyon na ito ay tinukoy bilang isang kabilaan inactivation. Kapag ang temperatura rises kakayahang ibalik. Sinasabing kapag nakalagay sa ilalim ng mga kondisyon, kung saan t ay ang mga halaga sa itaas ring maganap inactivation. Gayunpaman, sa kasong ito ito ay hindi maibabalik, pati na naibalik sa pamamagitan ng pagbaba ng temperatura. Ito ay dahil sa ang denaturation ng Molekyul.

Epekto ng pH

Ang acidity ng singil ng Molekyul ay depende. Alinsunod dito, ang pH ay nakakaimpluwensya sa aktibidad at pagtitiyak sa mga aktibong site ng enzyme. Optimum acidity index para sa bawat sangkap ng isang. Gayunman, sa karamihan ng mga kaso ito ay 4-7. Halimbawa, para sa isang alpha-amylase ng laway sa pinakamainam na acidity ay 6.8. Samantala, may mga isang bilang ng mga pagbubukod. Ang mga pinakamabuting kalagayan acidity pepsin, halimbawa, 1.5-2.0, chymotrypsin at trypsin - 8-9.

konsentrasyon

Ang mas enzyme ay naroroon, mas mataas ang rate ng reaksyon. Ang isang katulad na konklusyon ay maaaring inilabas na may paggalang sa ang substrate konsentrasyon. Gayunman, theoretically tinutukoy para sa bawat sangkap ng isang saturating ang target na nilalaman. Kapag ito ang lahat ng mga aktibong mga site ay inookupahan ng mga umiiral na substrate. будет максимальной, вне зависимости от последующего добавления мишеней. Sa gayon ay ang pagtitiyak ng enzyme ay isang maximum na, hindi alintana ang kasunod na karagdagan sa mga target.

Substance-regulators

Maaari silang ma-nahahati sa inhibitors at activators. Pareho sa mga kategoryang ito ay nahahati sa mga di-tukoy at tiyak. Para sa huli i-type ang kinabibilangan avtivatoram zhelchnokislye asing-gamot (para sa lipase podzheluzhochnoy gland), kloro ions (alpha-amylase), hydrochloric acid (para sa pepsin). Nonspecific activators ay magnesiyo ions na nakakaapekto kinases at phosphatases, at tukoy inhibitors - terminal peptides proenzymes. Ang huli ay hindi aktibo paraan ng sangkap. Sila ay aktibo sa pamamagitan ng cleavage ng terminal peptides. Tumutugon ang mga ito sa mga tiyak na mga uri ng bawat indibidwal proenzyme. Halimbawa, sa isang hindi aktibo form ng trypsin na ginawa sa anyo ng mga trypsinogen. Nito aktibong center ay sarado terminal Hexapeptide, na kung saan ay isang tiyak inhibitor. Ang proseso ng pagsasaaktibo ay ang kanyang cleavage. Ang aktibong site ng trypsin bilang isang resulta ng mga ito, ito ay nagiging bukas. Nonspecific inhibitors ay asing-gamot ng mga mabibigat na riles. Halimbawa, tanso sulpate. Sila ay maging sanhi denaturation ng mga compounds.

pagsugpo

Maaari itong maging competitive. pangkaraniwang bagay na ito ay ipinahayag sa mga pangyayari ng istruktura pagkakapareho sa pagitan ng mga inhibitor at ang substrate. Sila ay nakikipag-ugnayan sa isang pakikibaka para sa link sa mga aktibong site. Kung ang inhibitor nilalaman ay mas mataas kaysa sa substrate ay nabuo kopleksferment inhibitor. Kapag nagdaragdag ang target na substansiya ratio pagbabago. Bilang isang resulta, ang inhibitor mapapalitan. Halimbawa, ang succinate na Succinate dehydrogenase nagsisilbing isang substrate. Inhibitors ay oxaloacetate o malonate. Competitive mga produkto ay itinuturing na nag-iimpluwensya ng reaksyon. Kadalasan, ang mga ito ay katulad ng substrates. Halimbawa, para sa asukal 6-pospeyt produkto ay asukal. Ang substrate ay magiging katulad ng asukal-6 phosphate. Noncompetitive pagsugpo ay hindi inilaan upang istruktura pagkakapareho sa pagitan ng mga sangkap. Inhibitor at substrate ay maaaring sabay-sabay na sumailalim sa enzyme. Kaya doon ay ang pagbuo ng isang bagong tambalang. Sila ay kompleksferment-substrate inhibitor. Sa panahon ng pakikipag-ugnayan sa mga aktibong center ay hinarangan. Ito ay dahil sa ang nagbubuklod sa catalytic site inhibitor sa mga aktibong site. Ang isang halimbawa ay ang cytochrome oxidase. Para sa enzyme na ito ay nagsisilbi bilang isang substrate oxygen. Cytochrome oxidase inhibitors ay asing-gamot ng hydrocyanic acid.

allosteric regulasyon

Sa ilang mga kaso, maliban sa mga aktibong center, na tumutukoy sa pagtitiyak ng enzyme, mayroong isa pang link. component Nagsisilbing isang allosteric ito. Kung ang parehong pangalan ay nauugnay dito isang activator ng enzyme pinatataas ang pagiging epektibo. Kung bilang tugon sa allosteric inhibitor pumapasok sa center, ang mga aktibong sangkap, ayon sa pagkakabanggit, bumababa. Halimbawa, adenylate cyclase at guanylate cyclase ay tumutukoy sa isang enzyme sa regulasyon ng allostericheskogo uri.